Peser une à une des fibres de protéines
Grâce à une nouvelle technique de spectrométrie de masse unique en Europe, des physiciens ont réussi, pour la première fois, à peser une à une des fibres amyloïdes et à déterminer ainsi le nombre de protéines qui les composent. Trop légers pour des balances et trop lourds pour les spectromètres de masse traditionnels, ces assemblages de protéines qui jouent un rôle majeur dans la maladie d’Alzheimer ou de Parkinson, échappaient jusqu’à présent à une caractérisation quantitative.
Agrégats de protéines hautement organisées, les fibres amyloïdes suscitent un grand intérêt en raison de leur implication dans les maladies neurodégénératives telles que les maladies d’Alzheimer et de Parkinson. Elles suscitent en outre un intérêt croissant du côté des nanotechnologies, en raison notamment de leurs propriétés d’auto-assemblage. Pourtant, en dépit des nombreuses recherches effectuées sur ces objets, des informations physiques de base telles que leur masse sont toujours inconnues.
Des physiciens de l’Institut Lumière Matière (ILM) (CNRS/Univ. Lyon 1) en collaboration avec des biologistes du LCBM (CNRS/CEA/Univ. Grenoble Alpes) viennent pour la première fois de peser individuellement des fibres amyloïdes. Cette nouvelle technique, combinée à la microscopie par force atomique (AFM, réalisée au CEA Grenoble), ouvre la voie à une détermination quantitative de la densité des assemblées supramoléculaires de protéines, une information essentielle pour mieux comprendre la formation et l’accumulation des fibres dans le cerveau ainsi que le rôle du polymorphisme dans les phénomènes de « déformation » (strain phenomenon) décrits dans les maladies liées aux amyloïdes. Les résultats sont publiés dans la revue Angewandte Chemie International Edition.
Publié le 18 février 2016 – Mis à jour le 15 mars 2016
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